
English: 
- DNA gets a lot of attention as the store
of our genetic information, and it deserves that.
If we didn't have DNA, there would be no way
of keeping the information that makes us us,
and other organisms what those organisms are.
And DNA has some neat properties, it can replicate itself,
and we go into a lot of depth on that in other videos.
So DNA producing more DNA, we call that,
we call that replication, but just being able
to replicate yourself on its own isn't enough
to actually produce an organism.
And to produce an organism, you somehow have to
take that information in the DNA, and then
produce things like a structural molecules,
enzymes, transport molecules, signaling molecules,
that actually do the work of the organism.
And that process, the first step, and this is all a review
that we've seen in other videos.
The first step is to go from DNA to RNA,
and in particular, messenger RNA.

Dutch: 
DNA krijgt veel aandacht als datgene
dat onze genetische informatie opslaat.
Als we geen DNA hadden, was er geen manier
om de informatie te bewaren dat ons ons maakt,
en andere organismen te maken tot wat ze zijn.
DNA heeft mooie eigenschappen, het kan zichzelf repliceren
en we zullen daar in andere videos dieper op ingaan.
Dus DNA produceert meer DNA,
we noemen dat replicatie. Maar je alleen
kunnen repliceren is niet genoeg
om een organisme te produceren.
Daarvoor moet je op een of andere manier
de informatie uit de DNA kunnen nemen
en dan dingen maken als structurele moleculen,
enzymen, transport moleculen, signaal moleculen,
welke het eigenlijke werk doen voor het organisme.
En de eerste stap in dat proces,
zoals gezien in eerdere videos,
is om van DNA naar RNA te gaan,
en in het bijzonder, Boodschapper RNA.

Bulgarian: 
ДНК поучава много внимание, тъй като съхранява
генетичната ни информация, и го заслужава.
Ако нямахме ДНК, нямаше да има начин
да съхраняваме информацията, която ни прави тези, които сме,
а другите организми това, което са.
ДНК има някои полезни свойства, може да се реплицира,
за което говорихме подробно в други клипове.
ДНК може да произвежда още ДНК,
наричаме това репликация. Но единствено репликацията на ДНК
не е достатъчна
за създаването на нов организъм.
За създаването на нов организъм трябва
да вземем информацията от ДНК и
с нея да произведем структурни молекули,
ензими, транспортни молекули, сигнални молекули,
които вършат работата в организма.
За първата стъпка в този процес
сме говорили в други видеа.
Първата стъпка е от ДНК да получим РНК,
по-точно информационна РНК.

Korean: 
DNA는 우리의 유전 정보 저장소로 많은 주목을 받고 있습니다.
그리고 그럴만한 가치도 있고요.
DNA가 없었더라라면,
우리를 우리답게, 다른 기관들을 기관답게
만드는 정보를 저장할 방법이 없었을 것입니다.
또, DNA는 스스로를 복제하는 훌륭한 성질을 갖고 있습니다.
이번 영상에서는 이것에 대해 자세히 알아 보겠습니다.
DNA가 더 많은 DNA를 생산합니다.
우리는 이것을 복제라고 합니다.
하지만 자신을 스스로 복제하는 것만으로는
실제 기관을 만들기에는 부족합니다.
또, 기관을 만들기 위해서는 어떡해서든
DNA에서 정보를 얻어야 합니다.
그 다음, 기관에서 실제 일을 하는
구조 물질, 효소, 수송 물질, 신호 전달 물질 등을
만들어야 합니다.
첫번째 과정은
다른 영상들의 복습입니다.
그 과정은 DNA에서 RNA로 가는 것입니다.
특히 메신저 RNA로 갑니다.

Dutch: 
"Messenger RNA". 
Dit proces
wordt transcriptie genoemd.
"Transcriptie", we gaan daar dieper op in
in andere videos.
En vanuit het messenger RNA gaat het
naar de ribosomen en dan grijpt het tRNA
aminozuren en vormt het eiwitten.
Dus je gaat van messenger RNA
samen met tRNA
en aminozuren--
 
 
Dus samen met tRNA en aminozuren
kan je proteïnes maken.
Die zijn gemaakt van aminozuurketens,
en het zijn de proteïnes die
veel werk doen voor het organisme.
Proteïnes, die niets anders zijn dan aminozuurketens,

English: 
"Messenger RNA," and this process right over here,
this is called transcription.
"Transcription," we go into a lot of detail
on this in other videos.
And then you wanna go from that messenger RNA,
it goes to the ribosomes and then tRNA goes and grabs
amino acids, and they form actual proteins.
So you go from messenger RNA, and then in conjunction,
so this is all, this is in conjunction with tRNA
and amino acids, so let me say "+tRNA," and "amino acids."
And I'll write "amino acids" in, I'll write it in a brighter
color, since that's going to be the focus of this video.
So tRNA and amino acids, you're able to construct proteins.
You are able to construct proteins,
which are made up of chains of amino acids,
and it's the proteins that do
a lot of the work of the organism.
Proteins, which are nothing but chains of amino acids,

Korean: 
"메신저 RNA"로 가는 이 과정은
전사라고 부릅니다.
이 영상에서
"전사"에 대해 자세히 알아보겠습니다.
메신저 RNA는 리보솜으로 가고
tRNA는 아미노산을 모아
실제 단백질을 만듭니다.
이 mRNA는 결합을 하는데
tRNA와 아미노산과 결합합니다.
여기 +tRNA와 아미노산이라고 적겠습니다.
아미노산을 잘 보이게
좀 밝은 색으로 적겠습니다.
tRNA와 아미노산으로
아미노산 사슬로 구성된
단백질을 만들 수 있습니다.
실제 기관의 일의 대부분을
단백질들이 합니다.
단백질은 아미노산 사슬입니다.

Bulgarian: 
Този процес тук
се нарича транскрипция.
За транскрипцията говорим с подробности
в други видеа.
След това информационната РНК
отива до рибозомите и взаимодейства с транспортната РНК,
която носи аминокиселини, които формират белтъци.
Така от информационна РНК,
с помощта на транспортна РНК
и аминокислени -- Да кажем "+тРНК" и "аминокиселини".
Ще напиша "аминокиселини" в по-ярък цвят.
Тъй като върху тях ще се фокусираме в това видео.
тРНК и аминокиселините могат да конструират протеини (белтъци).
Можем да изграждаме протеини,
които се състоят от вериги от аминокиселини.
Протеините са тези, които
вършат много от работата в организма.
Протеините са просто вериги от аминокиселини,

Dutch: 
of ze bestaan uit
meerdere aminozuurketens.
Dat is wat ik ga tekenen: dat is een aminozuur.
Nog een aminozuur.
Dit is een aminozuur.
Je kan zo door blijven gaan.
Dus deze aminozuurketens bepalen,
gebaseerd op de verschillende eigenschappen
van deze verschillende aminozuren,
de vorm van het proteïne en hoe
het interactie aangaat met zijn omgeving.
Deze proteïnes hebben allerlei verschillende functies.
Van je immuunsysteem,
antilichamen, het zijn enzymen,
of signaal hormonen zoals insuline.
Ze zijn betrokken bij spiersamentrekking.
Actine en myosine, we hebben daar
een fascinerende video over.
Vervoer van zuurstof.
Hemoglobine.
Dus proteïnes, zoals ik erover denk,
doen een heel hoop werk.
DNA, dat bevat de informatie,
maar het werk in een organisme

English: 
or they're made up of, sometimes
multiple chains of amino acids.
So you can image, I'm just going to, that's an amino acid.
That's another amino acid.
This is an amino acid.
This is an amino acid, you could keep going.
So these chains of amino acids, based on
how these different, based on the properties
of these different amino acids,
and how the protein takes shape and how
it might interact with its surrounding,
these proteins can serve all sorts of different functions.
Anything from part of your immune system,
antibodies, they can serve as enzymes,
they can serve as signaling hormones, like insulin.
They're involved in muscle contraction.
Actin and myosin, we actually have
a fascinating video on that.
Transport of oxygen.
Hemoglobin.
So proteins, the way at least my brain of it,
is they do a lot of the work.
DNA says, well, what contains the information,
but a lot of the work of organism is actually done,

Bulgarian: 
а понякога са направени от
няколко вериги от аминокиселини.
Представи си, че това е аминокиселина.
Това е друга аминокиселина.
Това е друга.
Това е друга, можем да продължаваме.
Тези вериги от аминокиселини,
въз основа на свойствата на
отделните аминокиселини определят
как протеините се формират,
как си взаимодействат с околната среда
и каква функция изпълняват.
Белтъците могат да изградят почти всичко, част от имунната система -
антителата, ензимите, дори
сигналните хормони като инсулин.
Те участват в мускулното съкращение.
Актин и миозин, за които имаме
страхотно видео, са белтъци.
Белтъци участват в транспорта на кислород -
хемоглобинът е белтък.
Белтъците
вършат МНОГО работа.
ДНК казва какво съдъжа наследствената информация,
но много от работата в организма, всъщност се

Korean: 
가끔 여러 개의 아미노산 사슬로
구성되어 있기도 합니다.
저것은 아미노산입니다.
저것도
이것도
이것도 아미노산입니다. 계속 이어집니다.
이 아미노산 사슬들은
서로 다른 아미노산의 특징들이
얼마나 다른지와
단백질의 모양과
단백질이 주변과 어떻게 상호작용하는지에 따라
다양한 기능들을 수행합니다.
여러분의 면역계나 항체의 단백질은
효소나
인슐린 같은 신호 전달 물질로 기능할 수도 있습니다.
단백질은 근육 수축에도 관여합니다.
이것은 액틴과 마이오신에 관한
영상에서 보시길 바랍니다.
산소 운반
헤모글로빈
단백질은
많은 일을 합니다.
DNA는 정보를 저장하지만
기관의 실제일의 대부분은

English: 
is actually done by the proteins.
And as I just said, the building blocks
of the proteins are the amino acids.
So let's focus on that a little bit.
So up here are some examples of amino acids.
And there are 20 common amino acids,
there are a few more depending on what organism you look at,
and theoretically there could be many more.
But in most biological systems,
there are 20 common amino acids that the DNA is coding for,
and these are two of them.
So let's just first look at what is common.
So, we see that both these, and actually all three of this,
this is just a general form, you have an amino group.
You have an amino group, and this where,
this is why we call it an "amino," an amino acid.
So you have an amino group.
Amino group right over here.
Now you might say, "well, it's called an amino acid,"
"so where is the acid?"
And that comes from this carboxyl group right over here.
So that's why we call it an acid.

Korean: 
단백질이 합니다.
제가 앞서 말했듯이
단백질의 구성 성분은 아미노산입니다.
아미노산에 대해 자세히 알아봅시다.
여기 아미노산의 몇 가지 예들이 있습니다.
기본 아미노산은 20종이 있는습니다.
기관에 따라 좀 더 있기도 하는데
이론적으로는 훨씬 더 많을 수도 있습니다.
하지만 생물계에서 대부분은
DNA가 합성하는 기본 아미노산은 20종이 있습니다.
여기 그 중 두 개가 있습니다.
뭐가 기본인지 보겠습니다.
이 두 개에서
아, 이 세번째는 기본형입니다. 아미노기가 있습니다.
아미노산의 아미노는
아미노기를 의미합니다.
아미노기가 여기 있습니다.
바로 여깁니다.
그럼 "산은 어딨지?"하고
의문이 생기실 겁니다.
그건 여기 카복실기에 있습니다.
그래서 아미노산을 산이라고 부르는 것입니다.

Bulgarian: 
върши от белтъци.
И както казахме, градивните елементи
на белтъците са аминокиселините.
Да се фокусираме на това за момент.
Тук горе има примери за аминокиселини.
Има 20 често, разпрастранени амино киселини,
има и още няколко, в зависимост от това кой организъм разглеждаме.
А теоретично може да има много повече.
Но в повечето биологични системи,
има 20 често, разпространени аминокиселини, които са кодирани в ДНК.
Тук са две от тях.
Нека първо се концентрираме върху приликите им.
Виждаме, че и двете, всъщност и трите,
имат амино група.
Имаме аминогрупа
и затова ги наричаме аминокиселини.
Имаме аминогрупа.
Аминогрупата е ето тук.
Сега може да си кажеш, "Нарича се аминокиселина,"
"откъде идва "киселина"?".
"Киселина" идва от карбоксилната група тук.
Затова ги наричаме киселини.

Dutch: 
wordt eigenlijk gedaan door proteïnes.
Zoals ik al zei, de bouwstenen
van proteïnes zijn aminozuren.
Laten we daar op focussen.
Hier hebben we een paar voorbeelden van aminozuren.
En er zijn 20 veel voorkomende aminozuren,
er zijn er een paar meer, dat ligt aan het organisme,
en in theorie kunnen er veel meer zijn.
Maar in de meeste biologische systemen
zijn er 20 aminozuren waar DNA voor codeert.
En dit zijn er twee van.
Dus laten we eerst kijken naar de overeenkomsten.
We zien dat ze alle drie,
dit is de algemene vorm, een aminogroep hebben.
Je hebt een aminogroep en daarom
noemen we ze een "amino" zuur.
Dus je hebt hier een aminogroep.
 
Nu kan je zeggen, "het heet een aminozuur,"
"waar is het zuur?"
En dat komt van de carboxylgroep hier.
Daarom noemen we het een zuur.

Dutch: 
Deze carboxylgroep is zuur.
Het houdt ervan om dit proton te doneren.
En daar tussenin hebben we koolstof.
We noemen dat de alfa koolstof.
 
En die alfa koolstof is gebonden,
het heeft een covalente binding met de aminogroep.
Een covalente binding aan de carboxylgroep,
en een covalente binding aan waterstof.
En van daaruit is waar je de variatie krijgt
in de verschillende aminozuren.
Eigenlijk zijn er een paar uitzonderingen op de stikstof,
maar over het algemeen vindt de variatie tussen
aminozuren plaats bij deze vierde covalente binding
van de alfakoolstof.
Dus in serine heb je dit,
dat noem je een alcohol.
Je hebt een alcoholketen.
In valine hier, heb je een
koolwaterstof keten.
In het algemeen refereren we naar deze zij-ketens

Bulgarian: 
Тази карбоксилна група е киселинна.
Може да отдаде протон.
Посредата имаме въглерод,
наричаме този въглероден атом - алфа въглерод.
Наричаме го алфа въглерод.
Алфа въглерод, този алфа въглерод е свързан,
той образува ковалетна връзка с аминогрупата,
ковалентна връзка с карбоксилната група
и ковалетна връзка с водороден атом.
Оттук нататък, имаме различия
между различните аминокиселини. Всъщност дори има
и някои изключения за азота,
но в по-голямата си част различията
между аминокиселините са в това с какво
алфа въглеродът образува четвъртата си ковалентна връзка.
Виждаш, че в серина имаме това,
което можем да наречем алкохол.
Можем да имаме алкохол като странична верига.
Във валина имаме
чист въглеводород, въглеводородна странична верига.
Като цяло можем да наричаме тези странични вериги

English: 
This carboxyl group is acidic.
It likes to donate this proton.
And then in between, we have a carbon,
and we call that the alpha carbon.
We call that the alpha carbon.
Alpha carbon, and that alpha carbon is bonded,
it has a covalent bond to the amino group,
covalent bond to the carboxyl group,
and a covalent bond to a hydrogen.
Now, from there, that's where you get the variation
in the different amino acids, and actually,
there's even some exceptions for how the nitrogen is,
but for the most part, the variation between
the amino acids is what this fourth covalent bond
from the alpha carbon does.
So you see in serine, you have this,
what you could call it an alcohol.
You could have an alcohol side chain.
In valine right over here, you have a
fairly pure hydrocarbon, hydrocarbon side chain.
And so in general, we refer to these side chains

Korean: 
이 카복실기가 산성이기 때문입니다.
카복실기는 양성자를 주는 것을 좋아합니다.
이 사이에는 탄소가 있는데
알파 탄소라고 부릅니다.
알파 탄소입니다.
알파 탄소는
아미노기와 공유 결합을 하고 있고
카복실기와 공유 결합을 하고 있고
수소와도 공유 결합을 하고 있습니다.
이 부분이 아미노산의 종류를
결정하는 부분입니다.
사실 질소에 따라 예외가 생기기도 합니다.
하지만 대부분 아미노산의 다양성은
알파 탄소의 이 네번째 공유 결합에
달려있습니다.
보시는 것처럼 세린은
알콜이라고 부르는
곁가지를 가지고 있습니다.
여기 발린은
탄화수소 곁가지를 가지고 있습니다.
따라서, 일반적으로 이 곁가지를

Dutch: 
als een R groep, en het zijn deze R groepen
die een grote rol spelen in de vorm van proteïnes,
en hoe ze interactie aangaan met hun omgeving
en de dingen die ze kunnen doen.
Je kan van deze voorbeelden al zien
hoe de verschillende zij-ketens zich gedragen.
Deze heeft een alcoholketen,
en we weten dat zuurstof elektronegatief is,
het houdt van elektronen, het is ongelooflijk hoeveel
je in scheikunde en biologie kan afleiden
van enkel elektronegativiteit.
Zuurstof houdt van elektronen, dus je krijgt een
deels negatieve lading daar.
Waterstof heeft een lage elektronegativiteit,
dus zijn elektronen worden afgepakt,
dus je krijgt een deels positieve lading,
en dit heeft ook een polariteit,
dus het wordt hydrofiel,
dit deel van het molecuul is in staat
aangetrokken te worden en te interacteren met water.
En dat is anders dan wat we hier hebben,

Korean: 
R그룹이라고 부릅니다.
이 R그룹은
단백질의 모양을 결정하고
단백질의 주위 환경과의 상호작용 방법과
단백질이 하는 일을 결정하는데 큰 역할을 합니다.
이 두 예에서도 다른 곁가지들이
어떻게 다르게 작용하는지 볼 수 있습니다.
이건 알콜 사슬을 갖고 있습니다.
산소는 (-)를 띠는 것을 알고 있으실 겁니다.
산소는 전자를 잘 끌어당기기 때문입니다.
화학이나 심지어 생물학에서도
전기음성도만으로
추론할 수 있는게 놀라울 정도로 많습니다.
그래서 산소는 전자를 잘 끌어당겨서
부분적인 (-)를 띱니다.
수소는 산소에 비해 상대적으로
전기음성도가 작습니다.
따라서 전자를 산소에 의해 잃게 되고
부분적으로 (+)를 띱니다.
이 부분은 극성을 가지게 되고
친수성이 됩니다.
그럼 적어도 이 분자에서 이 부분은
물과 반응할 수 있습니다.
이제 이 부분과 비교해 봅시다.

Bulgarian: 
R групи. Тези R групи
играят голяма роля в определянето на формата на белтъците,
на това как те взаимодействат със средата
и какви функции изпълняват.
Дори само от тези примери тук, можеш да се досетиш
как различните странични вериги могат да имат различно поведение.
Аминокиселината с алкохол за странична верига --
знаем, че кислородът е електроотрицателен
и обича да придърпва електрони --
Забележително е
колко химични и дори биологични свойства можем да предвидим
само от електроотрицателността.
Кислородът привлича електрони, така че
ще имаме частичен отрицателен заряд тук.
Водородът има ниска електроотрицателност в сравнение с кислорода,
затова може да предостави своите електрони
и ще има частичен положителен заряд.
Също така имаме и полярност,
т.е. молекулата ще е хидрофилна.
Поне тази част от молекулата ще може
да се привлича и да взаимодейства с вода.
В сравние със серина

English: 
as an R group, and it's these R groups
that play a big role in defining the shape of the proteins,
and how they interact with their environment
and the types of things they can do.
And you can even see, just from these examples
how these different sides chains might behave differently.
This one has an alcohol side chain,
and we know that oxygen is electronegative,
it likes to hog electrons, it's amazing how much
of chemistry or even biology you can deduce
from just pure electronegativity.
So, oxygen likes to hog electrons, so you're gonna have
a partially-negative charge there.
Hydrogen has a low electronegativity relative to oxygen,
so it's gonna have its electrons hogged,
so you're gonna have a partially positive charge,
just like that, and so this has a polarity to it,
and so it's going to be hydrophilic, it's going to,
at least this part of the molecule is going to
be able to be attracted and interact with water.
And that's in comparison to what we have over here,

Bulgarian: 
тук имаме въглеводородна странична верига, която не е полярна.
Тя ще е хидрофобна.
Ще е хидрофобна.
Когато започнем да говорим за структурата на
белтъците и как тя
се влияе от страничните вериги,
си предстви, че частите от белтъка,
които имат хидрофобни странични вериги,
ще са във вътрешността на белтъка,
ако са във воден разтвор.
А тези, които да хидрофилни,
ще искат да застанат във външната част на белтъка.
Може да има и странични вериги, които са
големи и обемни,
те ще са трудни за опаковане.
Други странични вериги ще са малки,
което ги прави лесни за опаковане.
Страничните вериги мога да дефинират формата на белтъка.
Ще говорим за това повече, когато
говорим за структурата на белтъците.
Но как аминокиселините се свързват помежду си?
Ще разгледаме този въпрос в повече детайли
в друго видео.
Но ако имаме серин ето тук,

Dutch: 
deze koolwaterstof keten, dit heeft geen polariteit,
dus dit is hydrofoob.
 
En wanneer we praten over de structuren
van proteïnes en hoe deze structuren
worden beïnvloed door zij-ketens,
je kan je voorstellen dat delen van proteïnes die
hydrofobe zij-ketens hebben, graag aan
de binnenkant van proteïnes willen komen
als ze in een waterige oplossing zitten,
terwijl hydrofiele zij-ketens
graag aan de buitenkant willen.
En je hebt ook zij-ketens
die groot en log zijn, en daarvoor is het moeilijk
om dicht op elkaar te pakken. En dan heb je
andere zij-keten die klein en slank zijn
en makkelijk opeenpakken, dus deze eigenschappen
helpen om de vorm te bepalen.
We gaan er meer over hebben als we
het gaan hebben over de structuur.
Maar hoe zitten deze dingen eigenlijk vast?
We zullen het gedetailleerde bespreken in
een andere video,
maar als je serine neemt, en dan heb je

Korean: 
이 탄화수소 사슬은 극성이 없습니다.
그럼 소수성이 됩니다.
소수성이 됩니다.
단백질의 구조와
단백질의 곁가지의 역할에 대해
다시 한번 말하면
소수성 곁가지를 가진
단백질의 부분은
수용액에서는
단백질 속에 숨어 있고 싶어하고
반면 친수성 곁가지를 가진 부분은
밖으로 나오고 싶어합니다.
크고 복잡해서
지니기 쉬운 곁가지도 있고
작고 간단해
지니기 쉬운 곁가지도 있습니다.
그래서 이 부분은
단백질의 모양을 결정하는데에 큰 영향을 끼칩니다.
이건 단백질의 구조에 대해 이야기할 때
자세히 다루어봅시다.
그럼 이것들은 실제로 어떻게 연결될까요?
다른 영상에서
더 자세히 다루겠지만
여기 세린이 있고

English: 
this hydrocarbon side chain, this has no polarity over here,
so this is going to be hydrophobic.
So this is going to be hydrophobic.
And so when we start talking about the structures
of proteins, and how the structures of proteins
are influenced by its side chains,
you could image that parts of proteins that have
hydrophobic side chains, those are gonna
wanna get onto the inside of the proteins
if we're in an aqueous solution,
while the ones that are more hydrophilic
will wanna go onto the outside,
and you might have some side chains
that are all big and bulky, and so they might
make it hard to tightly pack, and then you might have
other side chains that are nice and small
that make it very easy to pack, so these things
really do help define the shape,
and we're gonna talk about that a lot more
when we talk about the structure.
But how do these things actually connect?
And we're gonna go into much more detail
in another video, but if you have...
If you have serine right over here, and then you have

English: 
valine right over here, they connect through
what we call peptide bonds, and a peptide
is the term for two or more amino acids connected together,
so this would be a dipeptide, and the bond
isn't this big, I just, actually let me just,
let me draw it a little bit smaller.
So...
That's serine.
This is valine.
They can form a peptide bond, and this would be the smallest
peptide, this would be a dipeptide right over here.
"Peptide," "peptide bond," or sometimes
called a peptide linkage.
And as this chain forms, that polypeptide,
as you add more and more things to it,
as you add more and more amino acids,
this is going to be, this can be a protein
or can be part of a protein that does all of these things.
Now one last thing I wanna talk about,
this is the way, the way these amino acids have been drawn
is a way you'll often see them in a textbook,
but at physiological pH's, the pH's inside of your body,

Bulgarian: 
а тук имаме валин,
те се свързват чрез т. нар. пептидни връзки.
Пептидна връзка е термин, които се използва, когато две или повече аминокиселини се свържат.
Това ще бъде дипептид, а връзката --
Не е толкова голяма, всъщност ще я
нарисувам пак, по-малка.
Така...
Това е серин.
Това е валин.
Те формират пептидна връзка, а това ще е най-малкият
пептид - дипептид.
Пептид, пептидна връзка или
пептидно свързване.
А тази верига формира полипептид.
Можем да добавяме още
и още аминокиселини към него.
Това може да е протеин
или част от протеин.
Последното нещо, за което искам да говоря е
начинът, по който тези аминокиселини са нарисувани.
Нарисувани са, както често можеш да ги видиш в учебник.
Но при физиологично pH, pH-то в тялото

Korean: 
여기 발린이 있으면
펩타이드 결합을 합니다.
펩타이드는 두 개 이상의 결합된 아미노산을 지칭합니다.
이건 결합이 적은 디펩타이드입니다.
이걸
조금만 작게 다시 그리겠습니다.
음...
이건 세린이고
이건 발린입니다.
이 둘은 펩타이드 결합을 하는데
디펩타이드라는 가장 작은 펩타이드입니다.
"펩타이드", "펩타이드 결합"
혹은 "펩타이드 연결"로도 불립니다.
아미노산을
계속 연결해
긴 사슬을 형성한 폴리펩타이드는
이 모든 것들을 하는
단백질이나 그 일부분이 됩니다.
마지막으로
이 그림들은
여러분들이 교과서에서 흔히 보는 아미노산 그림들입니다.
하지만 몸의 pH는

Dutch: 
valine hier, dan verbinden ze met
wat we een peptide binding noemen.
Een peptide is een term voor verbonden aminozuren,
dus dit is een dipeptide, en de binding
is niet zo groot--
 
 
Dat is serine.
Dit is valine.
Ze kunnen een peptidebinding vormen.
Dit hier is een dipeptide.
"Peptide", "peptidebinding" of soms
een peptidelink genoemd.
En als deze keten zich vorm, deze polypeptide,
als je meer en meer aminozuren toevoegt,
 
dan wordt dit een proteïne
of een onderdeel van een proteïne dat allerlei dingen doet.
Een laatste ding waar ik het over wil hebben,
deze manier waarop de aminozuren zijn getekend
is de manier die je vaak in boeken ziet,
maar bij fysiologische pH gehaltes zoals in je lichaam,

Korean: 
즉, 1~14까지의 산도에서
pH가 약 7.2에서 7.4입니다.
이게 무슨 소리냐면, 여기 카복실기는
양성자를 잘 줍니다.
즉, 수소 이온을 잘 잃습니다.
양성자를 얻었을 때보다
잃었을 때가
더 농도가 높습니다.
몸 속에서는 산소가
전자를 다 가져가
(-)를 띱니다.
수소 이온은 내보내고
대신 전자를 가져간 것입니다.
그럼 이렇게 됩니다.
아미노기는 몸의 pH에서
양성자를 얻습니다.
질소는 비공유 전자쌍을
이 양성자를 얻는 데에 사용합니다.
사실, 실제 몸의 pH에서는
양성자를 얻었을 때가 없었을 때보다

Bulgarian: 
което е около 7,
грубо - между 7.2 и 7.4.
В тази ситуация карбоксилната група тук
вероятно ще бъде депротонирана,
вероятно ще отдаде водород.
Това се среща по-често.
Концентрацията на депротонираната форма, ще е по-голяма
от тази на протонираната.
При физиологични условия е по-вероятно
този кислород да приеме тези два електрона
и да има отрицателен заряд.
Водородният протон е отделен.
Кислодорът е взел електроните на водорода.
И тогава
аминогрупата при физиологично  pH
вероятно ще се свърже с протон.
Азотът има свободна електронна двойка
и може да я използва, за да се свърже с протон.
Всъщност при физиологично  pH
ще откриеш по-голяма концентрация на азот, свързан

English: 
which is in that, you know, that low sevens range,
so it's a pH of roughly 7.2 to 7.4.
What you have is this, the carboxyl group right over here,
is likely to be deprotonated, it's likely
to have given away its hydrogen,
you're gonna find that more likely than when you have...
It's gonna be higher concentrations having been
deprotonated than being protonated.
So, at physiological conditions, it's more likely
that this oxygen has taken both of those electrons,
and now has a negative charge,
so it's given, it's just given away the hydrogen proton
but took that hydrogen's electron.
So it might be like this, and then the amino group,
the amino group at physiological pH's,
it's likely to actually grab a proton.
So nitrogen has an extra loan pair,
so it might use that loan pair to grab a proton,
in fact it's physiological pH's,
you'll find a higher concentration of it having

Dutch: 
rond de lage zeven,
dus een pH van 7,2 tot 7,4.
Wat je dan krijgt is dat de carboxylgroep hier
wordt gedeprotoneerd, het heeft zijn
waterstof weggegeven,
je komt dat veel vaker tegen,
in veel hogere concentraties
dan in geprotoneerde vorm.
Dus bij fysiologische condities is het waarschijnlijker
dat deze zuurstof beide elektronen heeft,
en nu een negatieve lading heeft,
dus het heeft het waterstof proton weggegeven,
maar het nam het elektron van de waterstof.
Zoals dit, en dan zal de aminogroep,
bij fysiologische pH,
waarschijnlijk een proton grijpen.
Dus stikstof heeft een extra vrij paar,
dus het kan dat vrije paar gebruiken om een proton te grijpen,
en bij fysiologische pH's,
vind je hogere concentraties van stikstof

English: 
grabbed a proton than not grabbing a proton.
So, the nitrogen will have grabbed a proton,
use its loan pairs to grab a proton,
and so it is going to have...
So it is going to have a...
It is going to have a positive charge.
And so sometimes you will see amino acids
described this way, and this is actually more accurate
for what you're likely to find at physiological conditions,
and these molecules have an interesting name,
a molecule that is neutral even though
parts of it have charge, like this,
this is called a zwitterion.
That's a fun, fun word.
Zwitterion.
And "zwitter" in German means "hybrid,"
and "ion" obviously means that it's going to have charge,
and so this has hybrid charge,
even though it has charges at these ends,
the charges net out to be neutral.

Bulgarian: 
с протон, в сравнение с азот, който не е.
Азотът е грабнал протон,
използвайки свободната си електронна двойка.
 
 
Така че ще има положителен заряд.
Понякога може да срещнеш аминокиселините, описани
по този начин, които всъщност е по-точен
за физиологичните условия.
Тези молекули имат интересно име.
Молекула, която е неутрална, въпреки че
отделните ѝ части са заредени,
се нарича цвитерион.
Смешна дума, нали?
Цвитерион (Zwitterion).
"Zwitter" на немски означава "хибрид",
а "ion" очевидно означава, че ще има заряд.
Това ще бъде хибриден заряд,
въпреки че има заряди на тези краища,
те са допълват до 0.

Dutch: 
met een extra proton dan niet.
Dus het stikstof heeft een proton gegrepen,
het gebruikt daarvoor zijn vrije paar,
en het krijgt dus...
 
Het krijgt dus een positieve lading.
En soms zie je aminozuren die
zo worden beschreven en dat is accurater
voor wat je vindt bij fysiologische omstandigheden,
en deze moleculen hebben een interessante naam,
een molecuul dat neutraal is, ook al hebben
delen ervan een lading zoals dit,
noemen we een zwitterion.
Dat is een leuk, grappig woord.
Zwitterion.
Zwitter betekent in het Duits "hybride"
en "ion" natuurlijk dat het een lading heeft,
dus het heeft een hybride lading,
en ook al heeft het lading aan deze kanten,
de lading in totaal is neutraal.

Korean: 
농도가 더 높습니다.
질소가
비공유 전자쌍으로
양성자를 얻으면
(+)전하를
띱니다.
가끔 아미노산이
이렇게 그려진 것을 보셨을텐데,
사실 몸 속에서의 실제 모습을 가장 정확하게 나타낸 것입니다.
이 분자는 재밌는 이름을 가지고 있는데
이것처럼 부분적으로 전하를 띠지만
전체적으로는 중성인 분자는
양쪽성 이온(zwitterion)이라고 부릅니다.
재밌는 말입니다.
양쪽성 이온(zwitterion)
"zwitter"는 독일어로 혼합을 뜻하고
"ion"은 전하를 띠는 것을 의미합니다
따라서, 이것은
이 두 끝에만 전하를 띠어 전체적으로 중성적이지만
동시에 두 전하를 띱니다.
